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Les hydrolysats de protéines de lactosérum sont riches en peptides fonctionnels et bioactifs, ce qui justifient l'intéręt de les fractionner afin de concentrer ou purifier ces molécules. Les interactions peptide-peptide semblent affecter l'efficacité des techniques de séparation. Cette étude visait donc ŕ caractériser les interactions peptide-peptide dans un mélange de peptides issus d'un hydrolysat trypsique de ß-LG, ŕ identifier les conditions physico-chimiques et les peptides responsables de ces interactions, puis ŕ évaluation l'influence de ces interactions sur le fractionnement de cet hydrolysat par nanofiltration. Il a été démontré que les interactions peptide- peptide ne nuisent pas au fractionnement, mais semblent plutôt ętre bénéfiques, et ce en modifiant la couche de polarisation créée en cours de filtration.